Czym są inhibitory enzymów (konkurencyjne i niekonkurencyjne)?

Czym są inhibitory enzymów (konkurencyjne i niekonkurencyjne)?
Anonim

Odpowiedź:

Wstrzymanie działania enzymów staje się więc nieaktywne lub zmniejsza jego wydajność.

Wyjaśnienie:

Konkurencyjne inhibitory są cząsteczkami, które są bardzo podobne do naturalnego substratu enzymu, a zatem konkurują o miejsce aktywne. W rezultacie inhibitor wiąże się z miejscem aktywnym i pozostaje ich, zapobiegając dalszym reakcjom.

Enzym może reagować z inhibitorem i uwalniać produkty, jak to zwykle bywa do jego substratu, a zatem inhibitor i substrat konkurują o miejsce aktywne.

Niekonkurencyjny inhibitory wiążą się z allosterycznym miejscem enzymu (miejsce na enzymie, które nie jest aktywne). Powoduje to zmianę konformacyjną białka, zniekształcającą miejsce aktywne, a zatem niezdolna do wiązania substratu. Dopóki inhibitor niekonkurencyjny jest związany, enzym pozostaje nieaktywny.