Jakie są przykłady inhibitorów enzymów?

Odpowiedź:

Niektóre przykłady konkurencyjnych i niekonkurencyjnych inhibitorów można znaleźć poniżej.

Wyjaśnienie:

Enzymy mogą mieć inhibitory konkurencyjne lub niekompetycyjne.

Inhibitory konkurencji

1. Relenza

   Jest to syntetyczny lek przeznaczony do leczenia osób z wirusem grypy. Wirusowy enzym neuraminidaza powoduje uwalnianie wirionów z zainfekowanych komórek w ciele po rozszczepieniu białka dokującego. Lek Relenza działa jako konkurencyjny inhibitor, wiążący się z aktywnym miejscem neuraminidazy, aby zapobiec rozszczepianiu białka dokującego. W ten sposób wiriony nie są uwalniane i wirus nie rozprzestrzenia się.

2. Malonate

   Malonian i bursztynian są zarówno anionami kwasów dikarboksylowych i zawierają odpowiednio trzy i cztery atomy węgla. Ponieważ są one stosunkowo podobne, cząsteczka malonianu wiąże się z miejscem aktywnym dehydrogenazy bursztynianowej enzymu, działając jako kompetycyjny inhibitor. Ta reakcja może być wykorzystana do zatrzymania procesów metabolicznych w niebezpiecznych organizmach.

   

Inhibitory niekonkurencyjne

1. Cyjanek

   Ta trucizna powoduje śmierć poprzez zatrzymanie produkcji ATP. W istocie wiąże się z allosterycznym miejscem enzymu oksydazy cytochromowej (cząsteczki nośnika, która jest częścią łańcucha transportu elektronów). Cyjanek zmienia kształt aktywnego miejsca, tak że enzym nie może przepuszczać elektronów.

2. Penicylina

   Ten antybiotyk wiąże się z enzymem bakteryjnym DD-transpeptydazą. Enzym normalnie katalizowałby tworzenie wiązań peptydoglikanowych w ścianie komórkowej. Gdy penicylina nie będzie hamowana przez konkurencję, ściana komórkowa nie będzie stale wzmacniana i ulegnie zniszczeniu.